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Además, debido a que las proteínas CLCF, como todas las CLC de tipo canal conocidas, tienen valina en la posición conservada que se cree que distingue los canales de los antiportadores, buscamos confirmar experimentalmente estas CLC como canales F-. Encontramos que las proteínas CLCF estudiadas aquí protegen a E. coli contra la toxicidad F- y que, en contraste con lo esperado, todas son antiportadores acoplados a protones. Uno de estos homólogos, que permite un estudio detallado mediante registro eléctrico, lasceldasfotovoltaicas.com muestra una estequiometría de intercambio 1 a 1 F- / H sin precedentes. • Se deben usar proteínas transportadoras y cotransportadoras activas para mover la sacarosa hacia las células compañeras y los tubos de criba del floema en la fuente porque se mueven contra el gradiente de concentración. • Las células compañeras usan ATP para transportar activamente iones H fuera de la célula. • Esto crea un gradiente de concentración con más iones H en el tejido circundante que la célula compañera.

Recientemente se demostró que una subclase de proteínas transportadoras de aniones CLC bacterianas, filogenéticamente distantes de las CLC estudiadas durante mucho tiempo, estaba específicamente regulada por aumento por F-. descargarpseint.online Establecemos aquí que un conjunto de representantes seleccionados al azar de este clado «CLCF» protegen a Escherichia coli de la toxicidad F-, y que las proteínas purificadas catalizan el transporte de F- en los liposomas.

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• Las proteínas cotransportadoras utilizan el gradiente de H para introducir moléculas de sacarosa a medida que los iones H se difunden hacia abajo en el gradiente de concentración. Para el análisis de RMN, se formaron liposomas a una concentración de 20 mg de lípido / ml, 40 µg de proteína / ml y se cargaron con KF 300 mM, Hepes 10 mM, EDTA 10 mM, pH 7,5. Inmediatamente antes de la recopilación de datos, la solución extraliposomal se cambió por Na2SO4 200 mM, Hepes 10 mM, pH 7,5 girando a través de una columna Sephadex G50 de 1,5 ml y se complementó con D2O al 10% y trifluoroacetato 1 mM como patrón de referencia interno. Este procedimiento dio como resultado que quedara aproximadamente 1 mM de F- en la solución externa. Se realizaron experimentos de RMN 19F unidimensionales a 20 ° C en un espectrómetro Varian Inova de 500 MHz equipado con una sonda de banda ancha.

• Recientemente se demostró que una subclase de proteínas transportadoras de aniones CLC bacterianas, filogenéticamente distantes de las CLC estudiadas durante mucho tiempo, estaba específicamente regulada por aumento por F-.
• En segundo lugar, los CLCF exhiben una alta selectividad aniónica para F- sobre Cl-.
• Establecemos aquí que un conjunto de representantes seleccionados al azar de este clado «CLCF» protegen a Escherichia coli de la toxicidad F-, y que las proteínas purificadas catalizan el transporte de F- en los liposomas.
• En primer lugar, las CLCF carecen de residuos conservados que forman el sitio de unión del anión en las CLC canónicas.
• Las alineaciones de secuencia y los experimentos de transporte de membrana utilizando 19F NMR, ensayos de respuesta osmótica y registros de bicapa lipídica plana revelan cuatro rasgos mecánicos que diferencian a las proteínas CLCF de todas las demás CLC conocidas.

Las alineaciones de secuencia y los experimentos de transporte de membrana utilizando 19F NMR, ensayos de respuesta osmótica y registros de bicapa lipídica plana revelan cuatro rasgos mecánicos que diferencian a las proteínas CLCF de todas las demás CLC conocidas. En primer lugar, las CLCF carecen de residuos conservados que forman el sitio de unión del anión en las CLC canónicas. En segundo lugar, los CLCF exhiben una alta selectividad aniónica para F- sobre Cl-.

En tercer lugar, en un residuo que se cree que distingue los canales y transportadores de CLC, los CLCF portan una valina similar a un canal en lugar de un glutamato similar a un transportador y, sin embargo, son antiportadores F- / H. Por último, el intercambio F- / H se produce con estequiometría 1∶1, en contraste con el valor habitual de 2∶1.